Interacciones eléctricas en macromoléculas: relación estructura-función en complejos biomoleculares

En el presente trabajo se aborda un estudio cristalográfico del sitio activo de la enzima cisteínica papaína en complejo con uno de sus inhibidores. El estudio incluye el proceso de cristalización, con diferentes métodos y seguimientos de la evolución de los cristales; colección parcial de datos de difracción, a partir de los cuales se determinan los parámetros de celda del complejo. Refinamiento de la posición del inhibidor en el sitio activo conjuntamente con la ubicación de moléculas de agua en el mismo. Posteriormente, y a partir de las coordenadas cristalográficas se realiza un cálculo de la interacción electrostática en el proceso de unión de la Leupeptina con la Papaína. La última parte comprende el cálculo del potencial electrostático de la Fosfolipasa A₂ de pancreas porcino a una membrana lipídica, observándose la importancia del ión Calcio en la actividad catalítica de la enzima. Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la Biblioteca de Física de la Facultad de Ciencias Exactas (UNLP). Doctor en Ciencias Exactas