Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas

Fil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnoología. Laboratorio de Expresión y Plegado de Proteínas; Argentina Un análisis estadístico de alrededor de 20,000 estructuras cristalográficas de proteínas puso de manifiesto efectos de la temperatura de la recolección de datos de difracción de rayos X (TCD) sobre las distancias intramoleculares y el grado de compactación. Las cadenas idénticas con datos recolectados a temperaturas ultrabajas o criogénicas (< 160 K) mostraron un radio de giro (Rԍ) significativamente más pequeñas que a temperaturas moderadas (> 240 K). En otro orden, el análisis reveló la existencia de estructuras con un Rԍ significativamente más pequeño de lo esperado para temperaturas criogénicas. En estos casos ultracompactos, el Rԍ inusualmente pequeño no pudo explicarse por ningún parámetro experimental específico o por características del cristal. La ultracompactación involucra a la mayoría de los átomos y resulta en su desplazamiento hacia el centro de masa (CM) de la molécula. En promedio, las estructuras ultracompactas tienen enlaces de vans der Waals y puentes de hidrógeno significativamente más cortos de lo esperado para estructuras de temperatura ultrabajas. Además, el número de contactos de vans der Waals fue mayor en las estructuras ultracompactas que en el grupo de las proteínas resueltas a temperaturas ultrabajas. Las estructuras de los estados ultracompactos fueron analizadas en detalle y en el trabajo se discuten las implicancias y las posibles causas del fenómeno.